- Ort: Die Atmungskette ist in die innere Mitochondrienmembran eingebettet
- Funktion: Die Atmungskette ist der letzte Schritt der aeroben Zellatmung und produziert den Großteil der Zellenergie in Form von Adenosintriphosphat (ATP)
- Elektronentransportkette: Die Atmungskette besteht aus einer Reihe von Proteinkomplexen und Molekülen, die Elektronen von NADH + H+ und FADH2 durch die Komplexe I–IV der Atmungskette transportieren
- Protonenpumpe: Während der Elektronentransport stattfindet, pumpen die Proteinkomplexe Protonen (H+) aus der mitochondrialen Matrix in den Intermembranraum
- Protonengradient: Die Pumpe erzeugt einen elektrochemischen Protonengradienten, da im Intermembranraum mehr Protonen vorhanden sind als in der Matrix
- ATP-Synthase: Die ATP-Synthase ist ein Enzym, das den Protonengradienten nutzt, um ATP zu synthetisieren. Sie katalysiert die Bildung von ATP aus Adenosindiphosphat (ADP) und anorganischem Phosphat (Pi)
- Sauerstoff als Elektronenakzeptor: Am Ende der Atmungskette fungiert Sauerstoff (O2) als der finale Elektronenakzeptor, der Elektronen und Protonen aufnimmt und Wasser (H2O) bildet
- ATP-Ausbeute: Aus einem Glukosemolekül beträgt die ATP-Ausbeute, inklusive der oxidativen Phosphorylierung in der Atmungskette, 32 ATP-Moleküle
- Effizienz: Die Atmungskette ist hoch effizient in der ATP-Produktion im Vergleich zu anaeroben Stoffwechselwegen. Pro NADH + H+ werden 2,5 ATP geliefert, während FADH2 1,5ATP liefert
- Verbindung mit anderen Wegen: Die Atmungskette ist eng mit dem Citratzyklus und der Glycolyse verbunden, da diese Stoffwechselwege die Elektronendonor- Moleküle (NADH + H+, FADH2) liefern, die in der Atmungskette Elektronen transportieren
- Problem:
- NADH + H+ aus dem Zytosol (Aus der Glycolyse, PDH-Reaktion, Citratzyklus, ß- Oxidation, Oxidative Desaminierung von Glutamat) kann nicht direkt in die mitochondriale Matrix transportiert werden
- Ursache: Die innere Mitochondrienmembran ist für NADH und H+ undurchlässig
- Lösung: Elektronen werden über spezielle Shuttle-Systeme transportiert:
- Malat-Aspartat-Shuttle: vor allem in Herz- und Leberzellen (effizient)
- Glycerin-3-phosphat-Shuttle: Skelettmuskulatur, Gehirn (schneller, weniger effizient)
Malat-Aspartat-Shuttle:
- Malatdehydrogenase: Die Malatdehydrogenase im Zytosol oxidiert NADH + H+, indem sie es zur Reduktion von Oxalacetat zu Malat verwendet
- Malattransport in die Mitochondrien: Malat kann die äußere Mitochondrienmembran durch einen speziellen Transporter passieren und wird im Inneren der Mitochondrien wieder zu Oxalacetat reduziert
- Oxalacetat-Aspartat-Umwandlung: Im Inneren der Mitochondrien wird Oxalacetat zu Aspartat transaminiert, wodurch α-Ketoglutarat aus Glutamat gebildet wird
- Aspartat-Transport in den Zytosol: Das neu gebildete Aspartat kann die Mitochondrienmembran verlassen und in das Zytosol gelangen
- Rückumwandlung zu Oxalacetat: Im Zytosol wird das Aspartat zu Oxalacetat transaminiert, wobei Glutamat aus α-Ketoglutarat entsteht. Dieses Oxalacetat kann dann durch die Malatdehydrogenase zu Malat reduziert werden
Glycerin-3-phosphat-Shuttle:
- Reaktionen:
- Übertragung der Elektronen auf Dihydroxyacetonphosphat:
- Reaktion: Dihydroxyacetonphosphat + NADH + H+ → Glycerin-3-phosphat + NAD+
- Ort: Zytosol
- Enzym: Zytosolische Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase
- Oxidation von Glycerin-3-phosphat in den Mitochondrien
- Oxidation an der inneren Mitochondrienmembran:
- Glycerin-3-phosphat wird wieder zu Dihydroxyacetonphosphat oxidiert
- Reaktion findet an der membrangebundenen, FAD-abhängigen mitochondrialen Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase statt
- Elektronen- und Protonenübertragung:
- Elektronen und Protonen werden auf enzymgebundenes FAD übertragen
- FAD wird dabei zu FADH2 reduziert
- Elektronentransfer in die Atmungskette:
- FADH2 wird wieder zu FAD oxidiert
- Elektronen werden auf Ubichinon (Coenzym Q) der inneren Mitochondrienmembran übertragen
- Ubichinol (reduzierte Form von Ubichinon) überträgt die Elektronen an Komplex III der Atmungskette
- Oxidation an der inneren Mitochondrienmembran:
- Übertragung der Elektronen auf Dihydroxyacetonphosphat:
Komplexe I-IV der Atmungskette:
- Bestandteile:
- Enzyme mit prosthetischen Gruppen (wie Flavonukleotide und Eisen- Schwefel-Cluster)
- In der inneren Mitochondrienmembran lokalisiert
- Funktion:
- Protonenpumpen: Komplexe I, III und IV pumpen Protonen aus der Matrix in den Intermembranraum und erzeugen so einen elektrochemischen Protonengradienten
- Cofaktoren:
- Flavonukleotide (FMN und FAD): Elektronenübertragung
- Eisen-Schwefel-Cluster:
- Enthalten Fe- und S-Atome, z. B. 3Fe-4S oder 4Fe-4S
- Eisen kann zwischen zwei Oxidationsstufen wechseln: Fe2+ ↔ Fe3+
- Eingebunden über Cysteinreste in Proteine
- Kupferionen: In Komplex IV relevant
- Hämgruppen: Elektronentransport in Cytochromen
Überträgermoleküle der Atmungskette:
- Redoxmoleküle:
- Frei beweglich in der Mitochondrienmembran
- Verbinden die Komplexe I-III miteinander, indem sie Elektronen aufnehmen und entlang der Atmungskette transportieren
- Ubichinon (Coenzym Q):
- Aufbau:
- Besteht aus einem Chinon und einer Isoprenseitenkette (lipophiler Schwanz, mobil in der Membran)
- Strukturelle Ähnlichkeit zu den Vitaminen E und K
- Elektronentransport:
- Kann 2 Elektronen und 2 Protonen aufnehmen
- Zustandswechsel:
- Ubichinon + 1 Elektron + 1 Proton → Semichinon (radikalische Zwischenverbindung)
- Semichinon + 1 Elektron + 1 Proton → Ubichinol (reduziertes Coenzym Q = QH2)
- Funktion:
- Transportiert 2 Elektronen von Komplex I und II zu Komplex III
- Cytochrom c:
- Lage:
- Membranassoziiert im Intermembranraum, an der Außenseite der inneren Membran
- Funktion:
- Transportiert 1 Elektron von Komplex III zu Komplex IV
- Aufbau:
- Proteine mit einer Hämgruppe als prosthetische Gruppe
- Hämgruppe:
- Porphyrinring (bestehend aus 4 Pyrrolringen) mit einem zentralen Eisenatom
- Eisen besitzt zwei Oxidationsstufen: Fe2+ ↔ Fe3+
- Eignung als Elektronenüberträger
- Eigenschaften:
- Kann nur 1 Elektron (keine Protonen) transportieren
- Einteilung der Cytochrome basierend auf den Absorptionseigenschaften der Hämgruppe in a-, b- oder c-Typ
- Lage:
- Komplex I: NADH-Ubichinon-Oxidoreduktase
- Aufbau:
- Größter Komplex der Atmungskette
- Cofaktoren: Flavonukleotid (FMN) und 8 Eisen-Schwefel-Cluster
- Funktion:
- Elektronenübertragung von NADH + H+ → FMN (Reduktion zu FMNH2)
- Elektronenweitergabe von FMNH2 → Eisen-Schwefel-Cluster
- Reduktion von Fe3+ zu Fe2+
- Elektronenübertragung von reduziertem Eisen-Schwefel-Cluster → Ubichinon (Reduktion zu Ubichinol)
- Pumpfunktion:
- Die freigesetzte Energie wird genutzt, um 4 H+ aus der Matrix in den Intermembranraum zu pumpen
- Ergebnis: Aufbau eines Protonengradienten
- Aufbau:
- Komplex II: Succinat-Ubichinon-Oxidoreduktase
- Aufbau:
- Befindet sich auf der Innenseite der inneren Mitochondrienmembran (durchzieht sie nicht)
- Cofaktoren: FAD, Eisen-Schwefel-Cluster, Häm b
- Funktion:
- Elektronenübertragung von Succinat → FAD (Reduktion zu FADH2) im Rahmen des Citratzyklus
- Weiterleitung der Elektronen von FADH2 → Eisen-Schwefel-Cluster
- Übertragung der Elektronen von reduziertem Eisen-Schwefel-Cluster → Häm b → Ubichinon (Reduktion zu Ubichinol)
- Pumpfunktion: Keine
- Energetische Effizienz: Geringer als bei Komplex I, da nur 1,5 ATP pro FADH2 generiert werden
- Aufbau:
- Komplex III: Ubichinon-Cytochrom-c-Oxidoreduktase
- Aufbau:
- Besteht aus Cytochrom b, Cytochrom c1 und einem Eisen-Schwefel-Cluster (Rieske-Zentrum)
- Funktion:
- Elektronenübertragung:
- Von Ubichinol (QH2) → Cytochrom b → Cytochrom c1 → Cytochrom c
- Übertragung von Elektronen aus Ubichinol in zwei getrennte Wege (Q-Zyklus):
- Ein Elektron wird auf Cytochrom c übertragen
- Ein zweites Elektron wird in den Q-Zyklus integriert
- Elektronenübertragung:
- Protonenpumpenfunktion:
- 4 H+ werden in den Intermembranraum gepumpt
- Aufbau:
- Komplex IV: Cytochrom-c-Oxidase
- Oxidation von Cytochrom c: Elektronenbeladene Cytochrom-c-Moleküle werden durch den Komplex IV (Cytochrom-c-Oxidase) wieder oxidiert
- Reduktion von Sauerstoff:
- 2 Elektronen werden auf 1⁄2 O2 übertragen → Bildung von Wasser (H2O)
- Stärkster exergoner Vorgang der Atmungskette (Knallgasreaktion)
- Elektronenübertragung durch Metallzentren:
- Komplex IV enthält Kupfer- und Hämkomplexe als Elektronenüberträger
- Protonentransport:
- Die frei werdende Energie pumpt 4 Protonen in den Intermembranraum → Aufbau des Protonengradienten
- Bedeutung von Sauerstoff:
- Unersetzlicher Elektronenakzeptor für den letzten Schritt der Atmungskette
- Komplex V: ATP-Synthase
- Aufbau:
- F0-Einheit: Protonenkanal, eingebettet in die Membran
- F1-Einheit: Ragt in die Matrix, katalysiert die ATP-Synthese
- Funktion:
- Protonenfluss durch die F0-Einheit erzeugt eine Drehbewegung in der F1- Einheit (120° pro Schritt)
- Diese mechanische Energie wird in chemische Energie für die ATP-Synthese umgewandelt:
- Bindung von ADP + P (L-Konformation)
- Synthese von ATP (T-Konformation)
- Freisetzung von ATP (O-Konformation)
- Effizienz:
- Pro 3-4 Protonen wird 1 ATP synthetisiert
- Aufbau:
Übersicht über die Atmungskette:
- Elektronentransportkette von NADH
- Vereinfachter Ablauf: NADH + H+ → Komplex I → Ubichinol → Komplex III → Cytochrom c → Komplex IV → H2O
- Anzahl der gepumpten Protonen (H+): 10
- Komplex I: 4 H+
- Komplex III: 4 H+
- Komplex IV: 2 H+
- H2O-Bildung:
- 2 H+ werden für die Wasserbildung verbraucht (ursprünglich aus NADH + H+)
- Diese Protonen werden nicht zur ATP-Synthese mitgezählt
- ATP-Ausbeute pro NADH:
- 2,5 ATP (P/O-Quotient = 2,5 ATP pro 1⁄2 O2)
- Elektronentransportkette von FADH2
- Vereinfachter Ablauf: FADH2 → Komplex II → Ubichinol → Komplex III → Cytochrom c → Komplex IV → H2O
- Anzahl der gepumpten Protonen (H+): 6
- Komplex II: keine Protonenpumpe.
- Komplex III: 4 H+
- Komplex IV: 2 H+
- H2O-Bildung:
- 2 H+ werden für die Wasserbildung verbraucht (ursprünglich aus FADH2)
- Auch diese Protonen werden nicht zur ATP-Synthese mitgezählt
- ATP-Ausbeute pro FADH2:
- 1,5 ATP (P/O-Quotient = 1,5 ATP pro 1⁄2 O2)
- Export von ATP
- Transporter: ATP/ADP-Antiporter (ATP/ADP-Translokator)
- Funktionsweise:
- Exportiert ATP (4 negative Ladungen) aus dem Mitochondrium
- Importiert gleichzeitig ADP (3 negative Ladungen) ins Mitochondrium
- Netto: 1 negative Ladung wird aus dem Mitochondrium transportiert
- Antrieb:
- Das negative Membranpotential über der Mitochondrienmembran treibt den Transport an:
- Außen: positiv geladen
- Innen: negativ geladen
- Ziel: Ladungsausgleich (elektrisches Potential)
- Das negative Membranpotential über der Mitochondrienmembran treibt den Transport an:
