Übersicht
Aminosäuren besitzen Amino- und Carboxylgruppen, die ihnen ihre Pufferfunktion verleihen. Sie bilden durch eine Kondensationsreaktion Peptidbindungen, die eine mesomer stabilisierte, nicht frei drehbare Struktur haben. Die Peptidbindung ist die Grundlage für die Proteinbildung, wobei sich Oligopeptide, Polypeptide und Proteine nach ihrer Länge unterscheiden.
Amino- und Carboxylgruppe – Eigenschaften und Funktion
1. Allgemeine Eigenschaften
- Bestandteil des Grundgerüsts jeder Aminosäure
- Verantwortlich für die Pufferfunktion von Aminosäuren
- Aminosäuren sind Ampholyte → sie können Protonen aufnehmen oder abgeben
- pK-Werte:
- Aminogruppe: 8,8–10,5 → bei physiologischem pH (7,4) protoniert (NH₃⁺)
- Carboxylgruppe: 1,7–2,5 → bei pH 7,4 deprotoniert (COO⁻)
- Zwitterion: Aminosäuren tragen gleichzeitig eine positive (NH₃⁺) und negative (COO⁻) Ladung
Peptidbindung – Bildung und Eigenschaften
2. Definition und Bildung
- Carbonsäureamid-Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen
- Entsteht durch eine Kondensationsreaktion (Wasserabspaltung)
- Energieaufwand notwendig, da das Gleichgewicht auf der Seite der Edukte liegt
3. Spaltung der Peptidbindung
- Hydrolyse (Spaltung) erfolgt spontan, aber meist nur mit Hilfe starker Säuren
oder Enzyme
4. Strukturmerkmale der Peptidbindung
- Peptidbindung besitzt Mesomerie → partielle Doppelbindung
- Nicht frei drehbar, da die Elektronen delokalisiert sind
- Stabilisiert durch Mesomerie → trägt zur Festigkeit und Planarität der Peptidbindung bei

Isoelektrischer Punkt (IP) einer Aminosäure
- Definition
- Der Isoelektrische Punkt (IP) ist der pH-Wert
, bei dem eine Aminosäure gleich viele positive wie negative Ladungen trägt (keine Nettoladung) - An diesem Punkt heben sich die Ladungen gegenseitig auf → elektrisch neutral
- Jede Aminosäure hat genau einen spezifischen IP-Wert
2. Besonderheit von Histidin
- Einzige Aminosäure, deren IP (7,6) nah am physiologischen pH (7,4) liegt
- Kann Protonen abfangen, ohne den pH-Wert
zu verändern - Deshalb oft Bestandteil von katalytischen Zentren in Enzymen (z. B. Plasmin
, Thrombin)
3. Berechnung des Isoelektrischen Punkts
Allgemeine Formel
- IP ist der Mittelwert aus dem pK-Wert der Aminogruppe und dem pK-Wert der Carboxylgruppe

4. Berechnung für saure und basische Aminosäuren
- Aminosäuren mit mehr als zwei ionisierbaren Gruppen benötigen eine andere Berechnung
- IP ist hier der Mittelwert der zwei pK-Werte, die am nächsten beieinander liegen
Saure Aminosäuren:

Basische Aminosäuren:

Titrationskurven von Aminosäuren
- Funktion der Titration
- Experimentelle Methode zur Bestimmung der Menge einer Säure oder Base in einer Lösung
- Prinzip:
- Bekannte Base wird zu einer unbekannten Säure hinzugegeben
- Bekannte Säure wird zu einer unbekannten Base hinzugegeben
- Titrationsmittel: Die bekannte Säure oder Base, die zur Reaktion hinzugefügt wird
- Die pH-Änderung wird mit einem Indikator sichtbar gemacht
- Ablauf der Titration
- Unbekannte Menge einer Säure oder Base liegt in einer Lösung mit Indikator vor
- Tropfenweise Zugabe des Titrationsmittels
- Nach jeder Zugabe wird der pH-Wert
gemessen, um eine Titrationskurve zu erstellen - Wichtige Punkte auf der Kurve:
- Äquivalenzpunkt:
- Mengen von Säure/Base und Titrationsmittel sind identisch → vollständige Reaktion
- Plötzlicher Farbumschlag des Indikators → starker pH-Sprung
- Entspricht dem Wendepunkt der Titrationskurve
- Halbäquivalenzpunkt:
- 50 % der Säure/Base sind mit dem Titrationsmittel reagiert
- An diesem Punkt gilt: pH = pKₛ bzw. pKᵦ
- Neutralpunkt (pH = 7):
- Wird durch eine pH-Messung festgestellt
- Tritt ein, bevor der Äquivalenzpunkt erreicht ist
- Gilt für die Titration einer starken Säure mit einer starken Base
- Äquivalenzpunkt:
Titration von Aminosäuren (Beispiel: Alanin)
1. Eigenschaften der Titrationskurve
- Alanin besitzt zwei ionisierbare Gruppen:
- Carboxygruppe (-COOH)
- Aminogruppe (-NH₃⁺)
- Durch die Zugabe von NaOH (starke Base) erfolgt eine zweiphasige Deprotonierung.
- Wichtige Werte aus der Titrationskurve:
- pK₁ (Carboxygruppe) = 2,35
- pK₂ (Aminogruppe) = 9,7
- Isoelektrischer Punkt (pI) = 6,02
2. Ablauf der Titration von Alanin
- Bei niedrigem pH-Wert
liegt Alanin in seiner vollständig protonierten Form vor - Erste Titrationsphase
- Halbäquivalenzpunkt 1 (pH 2,35):
- 50 % der Carboxygruppen sind protoniert (COOH), 50 % sind deprotoniert (COO⁻)
- pH-Wert
entspricht dem pKs-Wert der protonierten COOH-Gruppe von Alanin
- Äquivalenzpunkt 1 (pH 6,02):
- Fast alle Carboxygruppen sind deprotoniert
- Alanin liegt hauptsächlich als Zwitterion vor
- pH-Wert
entspricht dem isoelektrischen Punkt (pI) → Aminosäure ist elektrisch neutral
- Halbäquivalenzpunkt 1 (pH 2,35):
- Zweite Titrationsphase
- Halbäquivalenzpunkt 2 (pH 9,7):
- 50 % der Aminogruppen sind protoniert (NH₃⁺), 50 % sind deprotoniert (NH₂)
- pH-Wert
entspricht dem pKs-Wert von Alanin
- Äquivalenzpunkt 2 (pH ca. 12):
- Fast alle Moleküle sind vollständig deprotoniert
- Halbäquivalenzpunkt 2 (pH 9,7):
- 3. Pufferkapazität
von Alanin und Vergleich mit Histidin - Alanin besitzt zwei Pufferbereiche, die jedoch außerhalb des physiologischen pH-Werts (7,4) liegen → ungeeignet als biologischer Puffer
- Histidin ist ein besserer Puffer, da sein pK-Wert der Seitenkette (6,0) nahe am physiologischen pH liegt → hohe Pufferkapazität
in biologischen Systemen
