Chemische Eigenschaften von Aminosäuren

1. Definition

• Der Isoelektrische Punkt (IP) ist der pH-Wert, bei dem eine Aminosäure gleich viele positive wie negative Ladungen trägt (keine Nettoladung)
• An diesem Punkt heben sich die Ladungen gegenseitig auf → elektrisch neutral
• Jede Aminosäure hat genau einen spezifischen IP-Wert

2. Besonderheit von Histidin

• Einzige Aminosäure, deren IP (7,6) nah am physiologischen pH (7,4) liegt
• Kann Protonen abfangen, ohne den pH-Wert zu verändern
• Deshalb oft Bestandteil von katalytischen Zentren in Enzymen (z. B. Plasmin, Thrombin)

3. Berechnung des Isoelektrischen Punkts

Allgemeine Formel

• IP ist der Mittelwert aus dem pK-Wert der Aminogruppe und dem pK-Wert der Carboxylgruppe

4. Berechnung für saure und basische Aminosäuren

• Aminosäuren mit mehr als zwei ionisierbaren Gruppen benötigen eine andere Berechnung
• IP ist hier der Mittelwert der zwei pK-Werte, die am nächsten beieinander liegen

Saure Aminosäuren:

Basische Aminosäuren:

• Funktion der Titration
  • Experimentelle Methode zur Bestimmung der Menge einer Säure oder Base in einer Lösung
  • Prinzip:
    • Bekannte Base wird zu einer unbekannten Säure hinzugegeben
    • Bekannte Säure wird zu einer unbekannten Base hinzugegeben
  • Titrationsmittel: Die bekannte Säure oder Base, die zur Reaktion hinzugefügt wird
  • Die pH-Änderung wird mit einem Indikator sichtbar gemacht
• Ablauf der Titration
  1. Unbekannte Menge einer Säure oder Base liegt in einer Lösung mit Indikator vor
  2. Tropfenweise Zugabe des Titrationsmittels
  3. Nach jeder Zugabe wird der pH-Wert gemessen, um eine Titrationskurve zu erstellen
  4. Wichtige Punkte auf der Kurve:
     • Äquivalenzpunkt:
       • Mengen von Säure/Base und Titrationsmittel sind identisch → vollständige Reaktion
       • Plötzlicher Farbumschlag des Indikators → starker pH-Sprung
       • Entspricht dem Wendepunkt der Titrationskurve
     • Halbäquivalenzpunkt:
       • 50 % der Säure/Base sind mit dem Titrationsmittel reagiert
       • An diesem Punkt gilt: pH = pKₛ bzw. pKᵦ
     • Neutralpunkt (pH = 7):
       • Wird durch eine pH-Messung festgestellt
       • Tritt ein, bevor der Äquivalenzpunkt erreicht ist
       • Gilt für die Titration einer starken Säure mit einer starken Base

1. Eigenschaften der Titrationskurve

• Alanin besitzt zwei ionisierbare Gruppen:
  • Carboxygruppe (-COOH)
  • Aminogruppe (-NH₃⁺)
• Durch die Zugabe von NaOH (starke Base) erfolgt eine zweiphasige Deprotonierung.
• Wichtige Werte aus der Titrationskurve:
  • pK₁ (Carboxygruppe) = 2,35
  • pK₂ (Aminogruppe) = 9,7
  • Isoelektrischer Punkt (pI) = 6,02

2. Ablauf der Titration von Alanin

• Bei niedrigem pH-Wert liegt Alanin in seiner vollständig protonierten Form vor
• Erste Titrationsphase
  • Halbäquivalenzpunkt 1 (pH 2,35):
    • 50 % der Carboxygruppen sind protoniert (COOH), 50 % sind deprotoniert (COO⁻)
    • pH-Wert entspricht dem pKs-Wert der protonierten COOH-Gruppe von Alanin
  • Äquivalenzpunkt 1 (pH 6,02):
    • Fast alle Carboxygruppen sind deprotoniert
    • Alanin liegt hauptsächlich als Zwitterion vor
    • pH-Wert entspricht dem isoelektrischen Punkt (pI) → Aminosäure ist elektrisch neutral
• Zweite Titrationsphase
  • Halbäquivalenzpunkt 2 (pH 9,7):
    • 50 % der Aminogruppen sind protoniert (NH₃⁺), 50 % sind deprotoniert (NH₂)
    • pH-Wert entspricht dem pK_s-Wert von Alanin
  • Äquivalenzpunkt 2 (pH ca. 12):
    • Fast alle Moleküle sind vollständig deprotoniert
• 3. Pufferkapazität von Alanin und Vergleich mit Histidin
• Alanin besitzt zwei Pufferbereiche, die jedoch außerhalb des physiologischen pH-Werts (7,4) liegen → ungeeignet als biologischer Puffer
• Histidin ist ein besserer Puffer, da sein pK-Wert der Seitenkette (6,0) nahe am physiologischen pH liegt → hohe Pufferkapazität in biologischen Systemen