Proteine/Aminosäuren

Aminosäuren - Einteilung:

Proteine sind organische Stickstoffverbindungen und bestehen aus Aminosäuren (AS). Man unterscheidet grob zwischen proteinogenen und nicht-proteinogenen Aminosäuren:

• Proteinogene Aminosäuren: Grundbausteine der Peptide und Proteine
• Nicht-proteinogene Aminosäuren
  • Häufig Derivate proteinogener Aminosäuren
  • Übernehmen andere Funktionen (z.B. Stoffwechselregulation, Neurotransmitter-Funktion…)
  • Beispiele: GABA, L-Thyroxin, Homocystein

Beim Menschen sind 21 proteinogene Aminosäuren bekannt. Diese werden weiter unterteilt in essenzielle, nicht-essenzielle und semi-essenzielle Aminosäuren. Semi-essenzielle Aminosäuren können zwar vom Körper selbst synthetisiert werden, jedoch in bestimmten Situationen (Schwangerschaft, Verletzungen...) nicht in ausreichender Menge (Bedarf > Synthese). Sie können somit essenziell werden und müssen dann zugeführt werden.

 Tipp

Essenzielle Aminosäuren - Merksprüche:

• Phänomenale Isolde trübt mitunter Leutnant Valentins lüsterne Träume
• PheTTVILLM (ausgesprochen: „Fettfilm“)

→ Phenylalanin, Isoleucin, Tryptophan, Methionin, Leucin, Valin, Lysin, Threonin

Auch Histidin wird heute allgemein als essenziell eingestuft. Trotz großer Speicher kommt es bei mangelhafter Zufuhr zu einem deutlichen Abfall der Plasmakonzentration. Die Folge kann u.a. eine eingeschränkte Hämoglobinsynthese sein.

Grundstruktur:

Die Grundstruktur der Aminosäuren ist identisch und besteht aus einem zentralen C-Atom, an das 4 Substituenten gebunden sind:

• Aminogruppe (-NH2)
• Wasserstoff (-H)
• Carboxygruppe (-COOH)
• Seitenkette (-R) → Variabler Rest; für jede Aminosäure charakteristisch

Polymerisation:

Proteine entstehen durch die Verknüpfung mehrerer Aminosäuren (Polymerisation). Dabei reagiert die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxygruppe einer anderen. Es entsteht eine sog. Peptidbindung. Je nach Anzahl der verknüpften Aminosäuren werden die Polymere wie folgt eingeteilt:

• Oligopeptide: 3-10 AS
• Polypeptide: 10-100 AS
• Proteine: >100 AS

Struktur

Proteine besitzen eine charakteristische räumliche Struktur. Diese ist entscheidend für ihre Funktion und wird in 4 Ebenen gegliedert:

• Primärstruktur
  • Beschreibt die AS-Sequenz (Abfolge der einzelnen AS innerhalb der Kette; genetisch festgelegt)
  • N- & C-Terminus: an den Enden eines Proteins befindet sich jeweils eine Aminogruppe („N-Terminus“) und eine Carboxygruppe („C-Terminus“)
• Sekundärstruktur
  • Lokale räumliche Struktur → Entsteht durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen CO- & NH-Gruppen (typische Sekundärstrukturen: α-Helix, ß-Faltblatt)
• Tertiärstruktur
  • 3D-Struktur des gesamten Proteins (entspricht der räumlichen Anordnung verschiedener Sekundärstrukturen) → Stabilisiert durch Kräfte zwischen den Seitenketten (Disulfidbrücken, Ionenbindung…)
• Quartärstruktur
  • Struktur bei Anlagerung mehrerer Protein-Untereinheiten
  • Bsp.: Hämoglobin → Besteht aus 4 Untereinheiten (Tetramerstruktur)

 Tipp

Proteine - Definition und Grenzfälle

Ab einer Kettenlänge von 100 AS spricht man allgemein von Proteinen. Proteine sind allerdings auch durch ihre typische Raumstruktur definiert. Der Übergang zwischen den verschiedenen Gruppen ist deshalb nicht eindeutig. So wird beispielsweise Insulin als Protein klassifiziert, obwohl es nur aus 51 AS besteht.

Funktionen

Proteine werden nach ihrer Funktion in größere Gruppen (Proteinklassen) eingeteilt. Einige wichtige Proteinklassen sind:

• Enzyme: Katalyse biochemischer Reaktionen
  • Beispiele: Kinasen, Proteasen, Oxidoreduktasen, ATPasen
• Strukturproteine: Stabilisierung und Erhaltung von Gewebe
  • Beispiele: Kollagen, Keratin, Elastin
• Signalproteine, Hormone, Rezeptoren: Steuerung & Regelung, Signaltransduktion, Zellkommunikation
  • Beispiele: Insulin, LDL-Rezeptor, G-Proteine
• Antikörper, Gerinnungsfaktoren: Gerinnung, Schutz und Abwehr
  • Beispiele: Immunglobuline, Fibrinogen (Faktor I)
• Kontraktile Proteine: Transport, Bewegung, Muskelkontraktion
  • Beispiele: Aktin, Myosin, Tropomyosin
• Transportproteine, Kanäle, Carrier: Stofftransport, Signalübertragung
  • Beispiele: Transferrin, Hämoglobin, Na-K-Pumpe, Albumin

Nahrungseiweiß: Quellen, Qualität und Verwertbarkeit

Proteine kommen sowohl in tierischen als auch in pflanzlichen Lebensmitteln vor. Wichtige Eiweißquellen sind z.B.:

• Tierische Produkte: Fleisch, Fisch, Milch- & Milchprodukte, Eier
• Pflanzliche Produkte: Hülsenfrüchte, Erdnüsse, Keime, Soja- & Sojaprodukte

Bei der Eiweißzufuhr kommt es jedoch nicht nur auf die Menge, sondern auch auf die Qualität an. Darunter versteht man die Verwertbarkeit des Nahrungsproteins durch den menschlichen Körper. Ausschlaggebende Faktoren (sog. Qualitätskriterien) sind die Verdaulichkeit und das Aminosäuremuster.

Das bekannteste Konzept zur Bewertung von Nahrungseiweiß ist die Biologische Wertigkeit (BW). Sie ist ein Maß dafür, wie effizient Nahrungseiweiß in körpereigenes Protein umgewandelt werden kann.

→ BW = im Körper retinierter Stickstoff/im Darm absorbierter Stickstoff x 100

Volleiprotein wurde als willkürlicher Referenzwert mit einer BW von 100 festgelegt. Dies bedeutet allerdings nicht, dass die Umsetzung zu körpereigenem Eiweiß 100% beträgt. Tatsächlich liegt der Wert deutlich darunter. Auf diese Weise gelingt jedoch ein Vergleich der Verwertbarkeit unterschiedlicher Eiweißquellen.

Biologische Wertigkeit ausgewählter Proteinquellen:

Die Biologische Wertigkeit von tierischem Eiweiß ist in der Regel höher als die von pflanzlichem. Dies macht deutlich, weshalb die Proteinzufuhr bei pflanzlicher Ernährung entsprechend angepasst werden sollte.

Eine weitere Möglichkeit ist die Kombination verschiedener Proteinquellen. Auf diese Weise kann das Aminosäuremuster vorteilhaft ergänzt werden. So ist eine Steigerung der Biologischen Wertigkeit möglich.

Beispiele für günstige Kombinationen:

• Ei + Kartoffeln (Mischverhältnis 36:64) → BW = 136
• Milch + Kartoffeln (Mischverhältnis 51:49) → BW = 114
• Bohnen + Mais (Mischverhältnis 52:48) → BW = 99