Einleitung
- Funktion: Die Glycogenolyse ist der Abbau von gespeichertem Glycogen in Glucoseeinheiten zur Energieversorgung
- Ort: Hauptsächlich in der Leber
und in Muskelzellen - Enzyme: Eine Reihe von Enzymen, darunter Glycogenphosphorylase, katalysieren die Schritte der Glycogenolyse
- Glycogenphosphorylase: Die Glycogenphosphorylase katalysiert den phosphorolytischen Abbau einzelner α-1,4-glycosidisch verknüpfter Glucosemoleküle vom nicht-reduzierenden Ende des verzweigten Glycogenmoleküls. Dabei wird anorganisches Phosphat
benötigt, um den Glycogenabbau zu ermöglichen - Stimulation: Glycogenolyse wird durch Hormone
wie Glucagon und Adrenalin stimuliert, die bei niedrigem Blutzuckerspiegel oder bei Bedarf an schneller Energie freigesetzt werden - Erzeugung von Glukose
-6-phosphat : Das entstandene Glucose -1-phosphat wird zu Glucose -6-phosphat isomerisiert - Glucose
-6-phosphat im Muskel: Tritt direkt in die Glycolyse ein und deckt damit den eigenen Glucosebedarf - Glucose
-6-phosphat in der Leber : Glucose -6-phosphat wird durch dephosphorylierung (Glucose -6-phosphatase) zu Glucose umgewandelt und ans Blut abgegeben und hält somit den Blutglucosespiegel konstant
Ablauf
1. Glycogenphosphorylase-Reaktion
- Reaktion: Spaltung von α-1,4-Bindungen am nicht reduzierenden Ende von Glycogen
- Enzym: Glycogenphosphorylase
- Produkt: Glucose
-1-phosphat - Besonderheit:
- Endet 4 Glucosemoleküle vor einer Verzweigungsstelle
- Kann keine α-1,6-Bindungen spalten
- Coenzym: Pyridoxalphosphat (PALP)
2. Debranching-Enzym-Reaktionen
- Enzym: Bifunktionell mit Transferase- und Glucosidaseaktivität
- 1,4→1,4-Glucantransferase:
- Überträgt 3 Glucosemoleküle von der Seitenkette auf die Hauptkette
- Spaltet und bildet neue α-1,4-Bindungen
- Amylo-1,6-Glucosidase:
- Spaltet hydrolytisch die verbleibende α-1,6-gebundene Glucose
- Produkt: Freie Glucose
- Spaltet hydrolytisch die verbleibende α-1,6-gebundene Glucose
- 1,4→1,4-Glucantransferase:
- Nach der Entzweigung baut die Glycogenphosphorylase die lineare Kette weiter ab
Glycogenabbau:
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Regulation des Glycogenstoffwechsels
Schlüsselenzyme:
1. Glycogenphosphorylase:
- Fördert den Glycogenabbau
- Aktiviert durch Phosphorylierung (z. B. durch Proteinkinasen)
2. Glycogensynthase:
- Fördert die Glycogensynthese
- Aktiviert durch Dephosphorylierung
Hormonelle Regulation
- Glucagon (Leber
) & Adrenalin (Leber und Muskel): - Signalweg:
- Bindung an G-Protein-gekoppelte Rezeptoren
- Aktivierung der Adenylatzyklase → Umwandlung von ATP
zu cAMP (Second Messenger) - cAMP aktiviert die Proteinkinase A (PKA)
- PKA phosphoryliert und aktiviert die Phosphorylasekinase, die die Glycogenphosphorylase aktiviert → Glycogenabbau steigt
- PKA phosphoryliert und hemmt die Glycogensynthase → Glycogensynthese wird gehemmt
- Bindung an G-Protein-gekoppelte Rezeptoren
- Insulin
(bei hohem Blutzucker): - Signalweg:
- BindunganmembranständigenInsulinrezeptor.
- Aktivierung von Proteinkinase B (PKB).
- PKB hemmt die Glycogensynthasekinase 3 (GSK-3) → Glycogensynthase wird durch Dephosphorylierung aktiviert → Glycogensynthese steigt.
- Aktivierung der Phosphodiesterase, die cAMP zu 5’-AMP abbaut → Hemmung des Glycogenabbaus.
- Aktivierung der Proteinphosphatase I (PP-I), die die Phosphorylasekinase und Glycogenphosphorylase dephosphoryliert → Glycogenabbau wird gestoppt.
- Signalweg:
Allosterische Regulation
- Glycogenphosphorylase (Abbau):
- Aktivatoren: AMP (Energiemangel) und Calcium
(Muskelarbeit) - Hemmer: ATP
, Glucose (Leber )
- Aktivatoren: AMP (Energiemangel) und Calcium
- Glycogensynthase (Synthese):
- Aktivator: Glucose
-6-phosphat (fördert Dephosphorylierung)
- Aktivator: Glucose
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