Grundlagen der Proteine

Die Grundstruktur der AS ist identisch und besteht aus einem zentralen C-Atom, an das 4 Substituenten gebunden sind:

• Aminogruppe (-NH2)
• Wasserstoff (-H)
• Carboxygruppe (-COOH)
• Seitenkette (-R) → Variabler Rest; für jede AS charakteristisch

Proteine entstehen durch die Verknüpfung mehrerer AS (Polymerisation). Dabei reagiert die Aminogruppe einer AS mit der Carboxygruppe einer anderen. Es entsteht eine sog. Peptidbindung. Je nach Anzahl der verknüpften AS werden die Polymere wie folgt eingeteilt: 

• Oligopeptide: 3-10 AS
• Polypeptide: 10-100 AS
• Proteine: >100 AS

Proteine besitzen eine charakteristische räumliche Struktur. Diese ist entscheidend für ihre Funktion und wird in 4 Ebenen gegliedert: 

• Primärstruktur
  • Beschreibt die AS-Sequenz (Abfolge der einzelnen AS innerhalb der Kette; genetisch festgelegt)
  • N- & C-Terminus: an den Enden eines Proteins befindet sich jeweils eine Aminogruppe („N-Terminus“) und eine Carboxygruppe („C-Terminus“)
• Sekundärstruktur
  • Lokale räumliche Struktur → Entsteht durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen CO- & NH-Gruppen (typische Sekundärstrukturen: α-Helix, ß-Faltblatt)
• Tertiärstruktur
  • 3D-Struktur des gesamten Proteins (entspricht der räumlichen Anordnung verschiedener Sekundärstrukturen) → Stabilisiert durch Kräfte zwischen den Seitenketten (Disulfidbrücken, Ionenbindung…)
• Quartärstruktur
  • Struktur bei Anlagerung mehrerer Protein-Untereinheiten
  • Bsp.: Hämoglobin → Besteht aus 4 Untereinheiten (Tetramerstruktur)

 Tipp

Tipp: Ab einer Kettenlänge von 100 AS spricht man allgemein von Proteinen. Proteine sind allerdings auch durch ihre typische Raumstruktur definiert. Der Übergang zwischen den verschiedenen Gruppen ist deshalb nicht eindeutig. Insulin ist z.B. ein Protein, besteht aber nur aus 51 AS.

Proteine werden nach ihrer Funktion in größere Gruppen (Proteinklassen) eingeteilt. Einige wichtige Proteinklassen sind: 

• Enzyme: Katalyse biochemischer Reaktionen
  • Bsp.: Kinasen, Proteasen, Oxidoreduktasen, ATPasen
• Strukturproteine: Stabilisierung und Erhaltung von Gewebe
  • Bsp.: Kollagen, Keratin, Elastin
• Signalproteine, Hormone, Rezeptoren: Steuerung & Regelung, 
  Signaltransduktion, Zellkommunikation
  • Bsp.: Insulin, LDL-Rezeptor, G-Proteine
• Antikörper, Gerinnungsfaktoren: Gerinnung, Schutz und Abwehr
  • Bsp.: Immunglobuline, Fibrinogen (Faktor I)
• Kontraktile Proteine: Transport, Bewegung, Muskelkontraktion
  • Bsp.: Aktin, Myosin, Tropomyosin
• Transportproteine, Kanäle, Carrier: Stofftransport, Signalübertragung
  • Bsp.: Transferrin, Hämoglobin, Na-K-Pumpe, Albumin