Das Albumin wird in der Leber synthetisiert. Es stellt mit 60% den größten Teil der Plasmaproteine dar. Albumin dient im Plasma zur Aufrechterhaltung des kolloidosmotischen Drucks und als Puffer für pH-Wert-Schwankungen.
Ein Albuminmangel führt daher zu einem Verlust von Flüssigkeit in das Gewebe und somit zu Ödemen.
Albumin fungiert weiterhin als Transportprotein. So bindet es z.B. Bilirubin, freie Fettsäuren, verschiedene Hormone und Medikamente.
InfoAlbumin
Erhöhung:
- Dehydratation
Verminderung:
- Synthesedefekt der Leber
- Proteinverlust über den Magen-Darm-Trakt
- Nephrotisches Syndrom
- Mangelernährung
- Verbrennungen
- Malabsorption
Die Immunglobuline werden von den Plasmazellen gebildet und ins Blut sezerniert. Sie können spezifische Antigene binden und gehören daher zur spezifischen Immunabwehr.
Antikörper bestehen aus zwei schweren und zwei leichten Ketten. Die leichten Ketten lassen sich in Kappa- und Lambda-Leichtketten unterteilen.
Anhand der Struktur der schweren Ketten werden die Immunglobuline in die folgenden Isotypen unterteilt:
- IgA: an mukosalen Oberflächen
- IgD: B-Zell-Rezeptor
- IgE: Parasiten & allergische Reaktionen
- IgG: sekundäre Immunantwort (Gedächtnis)
- IgM: primäre Immunantwort
Die Gerinnungsfaktoren bestehen aus Eiweißen, die durch eine Spaltung aktiviert werden. Über eine Gerinnungskaskade kommt es zur Entstehung eines Blutgerinnsels.
In dieser ist unter anderem das Prothrombin und das Fibrinogen (Faktor I) von Relevanz. Das Prothrombin (Faktor II) wird zu Thrombin gespalten. Es wird Vitamin-K abhängig in der Leber synthetisiert.
Thrombin katalysiert den letzten Schritt der Gerinnungskaskade. Fibrinogen wird in der Leber synthetisiert und von Thrombin zu Fibrin gespalten. Die einzelnen Fibrin-Monomere lagern sich zusammen, werden verknüpft und bilden gemeinsam mit den Thrombozyten einen Thrombus.
Auch das α1-Antitrypsin gehört wie das Antithrombin zu den Serinproteasen. Es hemmt die Wirkung der Trypsine, die zu den eiweißspaltenden Enzymen gehören. Eine Veränderung der α1-Antitrypsin Konzentration kann zu einem Ungleichgewicht im Protease-Antiprotease-System führen.
Ein α1-Antitrypsinmangel führt zu einer Überaktivität der Trypsine und in der Folge zu einer Schädigung des Alveolar- und Lebergewebes. Dieser Mangel ist meistens erblich bedingt und beruht auf einer fehlerhaften Synthese in der Leber.
Da es weiterhin eine wichtige Rolle in der Immunmodulation einnimmt, steigt es bei einer Entzündung als Akute-Phase-Protein an (siehe Akute-Phase-Proteine).
Im Plasma liegen weiterhin zahlreiche Bindungsproteine vor.
Das Haptoglobin bindet freies Hämoglobin. Laborchemisch wird das Haptoglobin gemessen, das kein Hämoglobin gebunden hat. Eine Erniedrigung spricht daher für die Bindung von vielen Hb-Molekülen an das Haptoglobin und somit für eine Hämolyse. Haptoglobin ist weiterhin ein Akutes-Phase-Protein. Daher spricht eine Erhöhung für eine akute Entzündung oder eine Tumorerkrankung.
Im Plasma liegen weiterhin Strukturproteine vor:
Die verschiedenen Fette sind im Blut an verschiedene Apolipoproteine gebunden. Zu den Apolipoproteinen gehören Apo A, Apo B und Apo E. Diese Komplexe aus Fetten und Apolipoproteinen werden als Lipoproteine bezeichnet. Je nach Zusammensetzung werden die Lipoproteine unterschiedlich benannt. Chylomikronen enthalten insbesondere Triglyceride. Das LDL enthält verhältnismäßig viel Cholesterin und das HDL besteht vor allem aus Phospholipiden und Apolipoproteinen.
Auch der lösliche Transferrinrezeptor ist ein Strukturprotein. Er vermittelt die Aufnahme von Transferrin und somit Eisen in die Zelle. Bei einem Eisenmangel kommt es zu einer vermehrten Exprimierung des Rezeptors auf der Zellmembran und somit ebenfalls zu einer erhöhten Konzentration des Rezeptors im Blut.
