Reaktionskinetik

Die Reaktionsgeschwindigkeit beschreibt die Änderung der Konzentration eines Reaktionspartners pro Zeiteinheit. Unter der Annahme, dass alle stöchiometrischen Koeffizienten den Wert 1 besitzen, gilt für die allgemeine Reaktion A + B → C:

Das negative Vorzeichen kennzeichnet die Abnahme der Eduktkonzentrationen, während die Produktkonzentration zunimmt.

Das Geschwindigkeitsgesetz beschreibt den experimentell ermittelten Zusammenhang zwischen der Reaktionsgeschwindigkeit und den Konzentrationen der beteiligten Reaktanden:

Bedeutung der Größen:

• v: Reaktionsgeschwindigkeit (Einheit: mol ⋅ l^-1 ⋅ s^-1)
• Δ[A], Δ[B]: Konzentrationsänderung der Edukte A bzw. B
• Δ[C]: Konzentrationsänderung des Produkts C
• Δt: Zeitintervall, in dem die Konzentrationsänderung stattfindet
• k: Geschwindigkeitskonstante:
  • Eine für die jeweilige Reaktion charakteristische Größe
  • Bleibt bei konstanter Temperatur während des gesamten Reaktionsverlaufs unverändert
• [A], [B]: momentane Konzentrationen von A bzw. B
• m, n: partielle Reaktionsordnungen von A bzw. B
• m + n: Gesamtordnung der Reaktion

Die Reaktionsgeschwindigkeit ist demnach abhängig von den Konzentrationen der beteiligten Stoffe sowie von der Temperatur und gegebenenfalls von Katalysatoren.

 Info

Erklärung

Chemische Reaktionen beruhen auf Kollisionen zwischen Teilchen wie Atomen, Molekülen oder Ionen. Mit zunehmender Konzentration der Reaktanden steigt die Wahrscheinlichkeit wirksamer Zusammenstöße. Dementsprechend nimmt in der Regel auch die Reaktionsgeschwindigkeit zu.

 Merke

Die Reaktionsgeschwindigkeit ist ein Maß dafür, wie schnell sich die Konzentrationen von Edukten und Produkten während einer chemischen Reaktion verändern.

Die Reaktionsordnung beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von den Konzentrationen der beteiligten Edukte. Sie ist eine zentrale Kenngröße der Reaktionskinetik und gibt an, in welchem Ausmaß Konzentrationsänderungen einzelner Reaktanden die Reaktionsgeschwindigkeit beeinflussen.

Tipp

Die Reaktionsordnung ergibt sich aus den Exponenten (m, n) im Geschwindigkeitsgesetz. Die Summe dieser Exponenten entspricht der Gesamtordnung der Reaktion.

Achtung

Die Reaktionsordnung wird experimentell bestimmt und erlaubt Rückschlüsse auf den molekularen Reaktionsmechanismus. Sie stimmt jedoch nicht notwendigerweise mit den stöchiometrischen Koeffizienten der Gesamtreaktion überein.

Reaktion 0. Ordnung:

Die Reaktionsgeschwindigkeit ist konstant und unabhängig von der Eduktkonzentration. Für Reaktionen nullter Ordnung gilt:

Reaktionen nullter Ordnung treten häufig im Rahmen enzymkatalysierter Reaktionen unter Substratsättigung auf. Ein Beispiel ist der Abbau von Ethanol in der Leber.

Reaktion 1. Ordnung:

Die Reaktionsgeschwindigkeit ist direkt proportional zur Konzentration eines Reaktanden. Für Reaktionen erster Ordnung gilt:

Ein charakteristisches Merkmal ist die konstante Halbwertszeit, die unabhängig von der Ausgangskonzentration ist. Typische Beispiele für Reaktionen erster Ordnung sind radioaktive Zerfallsprozesse oder einfache unimolekulare Reaktionen.

Reaktion 2. Ordnung:

Bei Reaktionen zweiter Ordnung hängt die Geschwindigkeit vom Produkt der Konzentrationen zweier Reaktanden oder vom Quadrat der Konzentration eines Edukts ab. Für die Reaktionsgeschwindigkeit v gilt:

Die Reaktionsgeschwindigkeit reagiert empfindlicher auf Konzentrationsänderungen. Eine Verdopplung der Konzentration kann zu einer Vervierfachung der Geschwindigkeit führen. Ein typisches Beispiel für Reaktionen zweiter Ordnung ist die Verseifung von Estern.

Tipp

Höhere Reaktionsordnungen treten in der Praxis selten auf, da elementare Reaktionen in der Regel höchstens bimolekular ablaufen.

Damit eine chemische Reaktion ablaufen kann, müssen die reagierenden Teilchen über eine Mindestenergie verfügen. Diese wird als Aktivierungsenergie E_a bezeichnet.

Definition

Als Aktivierungsenergie wird die Mindestenergie bezeichnet, die erforderlich ist, um Edukte in den energiereichen Übergangszustand (aktivierter Komplex) zu überführen.

Der Übergangszustand (aktivierter Komplex) ist ein hochenergetischer, instabiler Zustand, in dem Bindungen teilweise gelöst und neue Bindungen bereits vorbereitet werden. Erst nach Erreichen dieses Zustands kann die Reaktion in Richtung der Produkte weiter ablaufen.

Die Aktivierungsenergie entspricht somit der Energiedifferenz zwischen dem Ausgangszustand der Edukte und dem Übergangszustand.

Reaktionen laufen nur dann ab, wenn bei einer Kollision ausreichend Energie vorhanden ist und eine geeignete Orientierung der Teilchen vorliegt. Da bei gegebener Temperatur nur ein Teil der Moleküle über ausreichend Energie verfügt, bestimmt die Höhe der Aktivierungsenergie maßgeblich die Reaktionsgeschwindigkeit:

• Hohe E_a → Hohe kinetische Stabilität (Reaktion läuft langsam ab).
• Niedrige E_a → Hohe Reaktivität (Reaktion läuft schnell ab).

Merke

Die Reaktionsgeschwindigkeit wird maßgeblich durch die Höhe der Aktivierungsenergie bestimmt. Reaktionen mit hoher Aktivierungsenergie verlaufen in der Regel langsam, während Reaktionen mit niedriger Aktivierungsenergie in der Regel schnell ablaufen.

Einfluss der Temperatur – RGT-Regel

Die Reaktionsgeschwindigkeit ist stark temperaturabhängig, da mit steigender Temperatur die mittlere kinetische Energie der Teilchen zunimmt. Dadurch besitzen mehr Moleküle die notwendige Mindestenergie zur Überwindung der Aktivierungsenergie E_a.

Dies führt zu einer höheren Frequenz effektiver Kollisionen pro Zeiteinheit und somit zu einer gesteigerten Reaktionsgeschwindigkeit.

Dieser Zusammenhang wird durch die sogenannte RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel) beschrieben:

Die RGT-Regel besagt, dass die Reaktionsgeschwindigkeit bei einer Temperaturerhöhung um 10 K (bzw. 10 °C) meist um den Faktor zwei bis vier zunimmt.

Achtung

Die Aktivierungsenergie erlaubt keine Aussage über die thermodynamische Begünstigung einer Reaktion. Auch energetisch begünstigte (exergone) Reaktionen können bei einer hohen Aktivierungsenergie kinetisch gehemmt ablaufen.

Energiediagramm:

Der Verlauf einer Reaktion wird häufig durch Energiediagramme dargestellt:

Das dargestellte Energiediagramm veranschaulicht den Energieverlauf einer exergonen Reaktion.

Zu Beginn befinden sich die Edukte auf einem bestimmten Energieniveau. Um eine Reaktion einzuleiten, muss zunächst die Aktivierungsenergie E_a überwunden werden. Diese entspricht der Energiedifferenz zwischen dem Ausgangszustand der Edukte und dem Übergangszustand (Maximum der Kurve).

Sobald der Übergangszustand erreicht ist, läuft die Reaktion in Richtung der Produkte weiter ab. Da die Produkte auf einem niedrigeren Energieniveau liegen als die Edukte, ist die Änderung der freien Standardenthalpie ΔG° negativ. Es handelt sich somit um eine exergone Reaktion.

Die Abbildung verdeutlicht, dass die Aktivierungsenergie die Geschwindigkeit der Reaktion bestimmt, während ΔG° deren thermodynamische Triebkraft und Richtung angibt.

Als Katalysatoren werden Stoffe bezeichnet, welche die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen, indem sie die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion herabsetzen, ohne dabei selbst verbraucht zu werden.

Dieser Prozess wird durch die Bereitstellung eines alternativen Reaktionsweges ermöglicht, dessen Übergangszustand ein geringeres Energieniveau aufweist als in der unkatalysierten Reaktion.

Katalysatoren zeichnen sich durch folgende charakteristische Eigenschaften aus:

• Sie nehmen am Reaktionsmechanismus teil, gehen jedoch stöchiometrisch unverändert aus der Reaktion hervor und erscheinen daher nicht in der Bruttogleichung.
• Sie beschleunigen die Hin- und Rückreaktion gleichermaßen.
• Sie beschleunigen die Einstellung des chemischen Gleichgewichts, beeinflussen jedoch nicht dessen Lage und somit auch nicht die Gleichgewichtskonstante K.
• Sie beeinflussen weder die Reaktionsenthalpie ΔH noch die freie Enthalpie ΔG.
• Sie wirken bereits in geringen Mengen und sind oft hochspezifisch für bestimmte Reaktionen.

Biokatalyse durch Enzyme

In biologischen Systemen fungieren fast ausschließlich Enzyme als hochspezifische Katalysatoren. Die Reaktanden einer enzymkatalysierten Reaktion werden als Substrate (S) bezeichnet.

Allgemeines Reaktionsschema:

Die enzymatische Katalyse lässt sich formal in mehrere Einzelschritte unterteilen. Zunächst wird ein instabiler Enzym-Substrat-Komplex (ES) gebildet. Im nächsten Schritt reagiert das Substrat S zum Produkt P und wird schließlich freigesetzt:

Die erhöhte Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen resultiert aus der synergetischen Wirkung verschiedener katalytischer Strategien:

• Stabilisierung des Übergangszustands (wichtigster Mechanismus): Enzyme besitzen eine hohe Affinität zum Übergangszustand. Durch spezifische Wechselwirkungen wird dieser stabilisiert, wodurch die Energiebarriere der Reaktion sinkt.
• Annäherung und Orientierung: Substrate werden im aktiven Zentrum in räumlicher Nähe und optimaler geometrischer Ausrichtung fixiert. Dadurch erhöht sich die Wahrscheinlichkeit wirksamer Kollisionen.
• Chemisches Milieu: Im aktiven Zentrum werden lokale Bedingungen (z.B. pH-Wert-Verschiebungen oder Ladungsverteilungen) geschaffen, welche die Reaktion begünstigen.
• Induktion von Spannung (strain): Die Bindung an ein Enzym kann mechanische Spannung im Substratmolekül induzieren und dieses so in einen reaktionsbereiten Zustand überführen.

 Merke

Enzyme fungieren als Biokatalysatoren, indem sie den Übergangszustand einer Reaktion stabilisieren und somit die Aktivierungsenergie herabsetzen. Dies führt zu einer erhöhten Reaktionsgeschwindigkeit, ohne die freie Enthalpie ΔG oder die Gleichgewichtskonstante K zu verändern.

Aktives Zentrum und Substratbindung

Das aktive Zentrum ist der funktionelle Bereich eines Enzyms, an dem die Substratbindung und dessen katalytische Umsetzung stattfinden. Es besteht aus spezifisch angeordneten Aminosäureresten, die gemeinsam eine genau definierte dreidimensionale Struktur bilden.

Die Substratbindung erfolgt dabei primär über nicht-kovalente Wechselwirkungen wie Van-der-Waals-Kräfte, hydrophobe Wechselwirkungen oder Wasserstoffbrückenbindungen.

Die hohe Substratspezifität eines Enzyms beruht auf der komplementären Struktur zwischen Substrat und aktivem Zentrum. Dabei wird das Substrat nicht nur gebunden, sondern auch in eine für die Reaktion günstige Konformation überführt.

Die molekulare Komplementarität zwischen Enzym und Substrat wird durch zwei zentrale Modelle beschrieben:

1. Schlüssel-Schloss-Modell: starre, komplementäre Passform zwischen Enzym und Substrat
2. Induced-Fit-Modell: dynamische Anpassung des Enzyms an das Substrat

Die Abbildung veranschaulicht das Induced-Fit-Modell. Dabei induziert die Bindung des Substrats eine Konformationsänderung im Enzym, welche zur optimalen Substratorientierung sowie zur Senkung der Aktivierungsenergie beiträgt.